به گزارش زیستنا به نقل از SciTechDaily، بر اساس مقاله‌ای که در ژورنال Nature Communications منتشر شده است، گروهی از پژوهشگران از دانشگاه ایالتی واشنگتن و آزمایشگاه ملی شمال غرب اقیانوس آرام (PNNL) مربوط به وزارت انرژی آمریکا، نشان دادند که آنزیم مصنوعی آن‌ها در هضم لیگنین (Lignin) موفق بوده است. درحالی‌که لیگنین در برابر تلاش‌های پیشین برای تبدیل آن به منبع انرژی مفیدی از نظر اقتصادی سرسختانه مقاومت کرده بود.
لیگنین دومین منبع فراوان کربن تجدیدپذیر روی زمین است و بیشتر به‌عنوان منبع سوخت هدر می‌رود. هنگامی‌که چوب برای آشپزی سوزانده می‌شود، محصولات جانبی لیگنین سبب ایجاد طعم دودی در غذاها می‌شود؛ اما سوزاندن چوب تمامی آن کربن را به‌جای آنکه برای کاربردهای دیگر استفاده شود در جو آزاد می‌کند.
شیائو ژانگ (Xiao Zhang) نویسنده مسئول مقاله و دانشیار دانشکده مهندسی شیمی و مهندسی زیستی دانشگاه ایالتی واشنگتن گفت: «آنزیم زیست‌مقلد (bio-mimicking) ما در تجزیه لیگنین واقعی امیدوارکننده ظاهر شد که این امر به‌عنوان پیشرفت مهمی محسوب می‌شود.» ژانگ همچنین با آزمایشگاه ملی شمال غرب اقیانوس آرام نیز همکاری مشترک دارد. وی افزود: «فکر می‌کنیم فرصتی برای توسعه دسته جدیدی از کاتالیزورها و پرداختن به محدودیت‌های کاتالیزورهای زیستی و شیمیایی وجود دارد.»
لیگنین در تمامی گیاهان آوندی وجود دارد. لیگنین در این گیاهان دیواره‌های سلولی را تشکیل می‌دهد و به گیاهان استواری می‌دهد. لیگنین به درختان اجازه می‌دهند تا بایستند، به سبزی‌ها استحکام می‌بخشد و تا حدود ۲۰ تا ۳۵ درصد وزن چوب را تشکیل می‌دهد. ازآنجایی‌که لیگنین هنگامی‌که در معرض هوا قرار می‌گیرد زرد می‌شود، صنعت مصنوعات چوبی آن را به‌عنوان بخشی از فرآیند تولید کاغذ مرغوب حذف می‌کند. پس از حذف، این ماده اغلب برای تولید سوخت و برق به‌طور ناکارآمدی سوزانده می‌شود.
شیمیدانان بیش از یک قرن است تلاش کرده‌اند تا محصولات ارزشمندی از لیگنین بسازند و بااین‌حال شکست خورده‌اند. این سابقه ثبت‌شده ناامیدکننده ممکن است به‌زودی تغییر کند.
بهتر از طبیعت
چان-لانگ چن (Chun-long Chen) نویسنده مسئول دیگر و پژوهشگر آزمایشگاه ملی شمال غربی اقیانوس آرام و استاد وابسته مهندسی شیمی و شیمی در دانشگاه واشنگتن افزود: «این نخستین آنزیم تقلیدی طبیعت است که می‌دانیم می‌تواند لیگنین را به شکل کارآمدی هضم کند تا ترکیباتی تولید کند که می‌توانند به‌عنوان سوخت زیستی و برای تولید مواد شیمیایی استفاده شوند.»
در طبیعت، قارچ‌ها و باکتری‌ها می‌توانند لیگنین را با آنزیم‌های خود تجزیه کنند. به‌این‌ترتیب است که یک درخت پوشیده از قارچ در جنگل تجزیه می‌شود. آنزیم‌ها از نظر زیست‌محیطی نسبت به تجزیه شیمیایی فرآیندی بسیار ملایم‌تر ارائه می‌دهند؛ چراکه تجزیه شیمیایی به حرارت بالایی نیاز دارد و بیش از آنکه انرژی تولید کند، انرژی مصرف می‌کند.
اما آنزیم‌های طبیعی با گذشت زمان تخریب می‌شوند. این امر استفاده از آن‌ها را در فرآیند صنعتی دشوار می‌کند. از سوی دیگر این مواد گران‌قیمت نیز هستند.
ژانگ گفت: «تولید مقدار مفیدی از این آنزیم‌ها از میکروارگانیسم‌ها، برای استفاده عملی واقعاً دشوار است.» وی ادامه داد: «به‌علاوه وقتی آن‌ها را جدا کردید، بسیار شکننده و ناپایدار هستند. بااین‌وجود، این آنزیم‌ها فرصتی عالی برای الهام گرفتن برای مدل‌هایی ارائه می‌دهند که طرح اصلی آن‌ها را تقلید می‌کنند.»
هرچند پژوهشگران نتوانسته‌اند آنزیم‌های طبیعی را کنترل کنند تا برای آن‌ها کار کنند، طی دهه‌ها نکات بسیاری در مورد چگونگی عملکرد این آنزیم‌ها آموخته‌اند. مقاله‌ای مروری که به‌تازگی به‌وسیله گروه پژوهشی ژانگ منتشر شده است، چالش‌ها و موانع استفاده از آنزیم‌های تجزیه‌کننده لیگنین را شرح می‌دهد. ژانگ اضافه کرد: «شناخت این موانع دیدگاه جدیدی را در مورد طراحی آنزیم‌های زیست‌تقلید (biomimetic) ارائه می‌دهد.»
داربست پپتوئیدی کلیدی است
پژوهشگران در مطالعه فعلی، پپتیدهایی را که جایگاه فعال آنزیم‌های طبیعی را احاطه کرده‌اند، با مولکول‌های شبه پروتئین به نام پپتوئید (peptoid) جایگزین کردند. سپس این پپتوئیدها به لوله‌ها و صفحات کریستالی در مقیاس نانو، خودساماندهی می‌شوند. پپتوئیدها نخستین بار در دهه ۱۹۹۰ برای تقلید از عملکرد پروتئین‌ها ایجاد شدند. این مواد ویژگی‌های متعدد منحصربه‌فردی از جمله پایداری بالا دارند که به دانشمندان اجازه می‌دهد نقصان‌های آنزیم‌های طبیعی را برطرف کنند. در این مورد، آن‌ها تراکم بالایی از جایگاه‌های فعال را ارائه می‌دهند که به دست آوردن آن با آنزیمی طبیعی غیرممکن است.
چن گفت: «ما می‌توانیم این جایگاه‌های فعال را به‌طور دقیق سازمان‌دهی کنیم و محیط‌های موضعی آن‌ها را برای فعالیت کاتالیزوری تنظیم کنیم.» وی ادامه داد: «و ما به‌جای یک جایگاه فعال، تراکم بسیار بیشتری از جایگاه‌های فعال داریم»
آن‌گونه که انتظار می‌رفت، این آنزیم‌های مصنوعی هم بسیار پایدارتر و هم قدرتمندتر از نسخه‌های طبیعی هستند، بنابراین می‌توانند در دمای تا ۶۰ درجه سانتی‌گراد (۱۴۰ درجه فارنهایت) کار کنند. این دمایی است که آنزیم طبیعی را تخریب می‌کند.
چن گفت: «این کار واقعاً فرصت‌های جدیدی را فراهم می‌کند.» وی افزود: «این گام مهمی روبه‌جلو در تبدیل لیگنین به محصولات ارزشمند با استفاده از رویکرد زیست‌محیطی ملایمی است.»
اگر بتوان این آنزیم زیست‌تقلید جدید را برای افزایش بازدهی تبدیل و برای تولید محصولات انتخابی‌تر، بهبود بیشتری داد، این توانایی را دارد که به مقیاس صنعتی، افزایش مقیاس داد شود. این فناوری مسیرهای تازه‌ای را برای مواد تجدیدپذیر برای سوخت زیستی هواپیما و مواد مبتنی بر زیست و نیز کاربردهای دیگر ارائه می‌کند.
منبع: SciTechDaily
Journal Reference:
Jian, Tengyue, Yicheng Zhou, Peipei Wang, Wenchao Yang, Peng Mu, Xin Zhang, Xiao Zhang, and Chun-Long Chen. “Highly Stable and Tunable Peptoid/Hemin Enzymatic Mimetics with Natural Peroxidase-like Activities.” Nature Communications ۱۳, no. 1 (2022): 3025. https://doi.org/10.1038/s41467-022-30285-9.